BNL bnp paribas un nuovo traguardo

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Parete cellulare dei batteri Gram-positivi

la maggior parte della parete cellulare è formata dal peptidoglicano e anche grandi quantità di acidi teicoici cioè polisaccaridi acidi formati da unità ripetute di gliceroli-fosfato o ribitolo-fosfato legati al peptidoglicano. A volte si trovano legati ai lipidi della membrana citoplasmatica facendo da legame tra la parete e la membrana citoplasmatica. In questo caso sono chiamati acidi lipoteicoici.

Gli acidi teicoici mediano il passaggio di ioni, svolgono la funzione di controllo sulle autolisine e enzimi che idrolizzano la parete e contribuiscono alla crescita corretta del peptidoglicano.

Attraverso la parete è permesso il passaggio a piccole molecole grazie all’uso delle porine.

Le porine sono proteine transmembranose, organizzate in triplette, ciascuna subunità è formata da 16 domini in conformazionebeta a disposizione antiparallela che danno origine ad una struttura cilindrica cava. Il canale consente la diffusione di molecole idrofile di p.m. < 600-700 Da (fosfati, disaccaridi, ecc.), mentre le molecole idrofobe (compresi alcuni antibiotici beta-lattamici, come ampicillina e cefalosporine) possono attraversare la componente lipidica della membrana esterna.

Parete cellulare dei batteri Gram-negativi:

contengono solo un piccolo strato di peptidoglicano al quale non è legato niente.

Solo una proteina si lega al peptidoglicano in particolare all’acido diaminopimelico e serve a legare il peptidoglicano alla membrana esterna. La membrana esterna è molto simile a quella citoplasmatica.

Quella esterna contiene le porine deputate alla mediazione di sostanze tra esterno e interno.

Poi è formata da un liposaccaride formato da tre regioni:
regione1: parte più esterna che contiene unità ripetute di carboidrati che costituiscono l’antigene.

Regione2: costituita da un core esterno e uno interno.

Regione3: formata dal lipide A incluso nella membrana esterna.

Struttura della cellula procariota

La capsula:

è la parte più esterna di una cellula procariotica che la riveste e protegge, è formata da polisaccaridi o polipeptidi e aderisce alla parete cellulare.

Quando questa parete più esterna raggiunge una certa dimensione prende il nome di capsula.

Questa contribuisce all’idratazione della cellula. Oltre a questa parete esterna molti microbi producono anche il cosiddetto slime layer, un particolare materiale extracellulare che quando si specializza diventa capsula.

Insieme queste due hanno le funzioni di protezione da:

fagocitosi

infezioni virali

variazioni del ph

stress osmotici

enzimi idrolitici

predatori

mentre la struttura della capsula appare compatta e bene organizzata quella dello slime lyer è diffusa e non organizzata.

La capsula è formata da molecole ad alto PM come i polisaccaridi e polipeptidi.

La capsula è necessaria nel causare le infezioni in quanto facilita l’adesione alle superfici delle altre cellule da attaccare. Quindi ha una certa funzione di virulenza e di adesione.

Alcuni batteri possono avere bisogno di un attivatore per poter produrre la capsula.

Ad es. lo streptococcus pneumoniae ha bisogno della capsula per provocare la polmonite altrimenti non la causa. Alcuni fattori ambientali possono influenzare la crescita della capsula ad es. il klebsiella pneumoniae se coltivato a basse temperature la sviluppa più velocemente.

Mentre i pneumococchi non risentono dei cambiamenti ambientali.

Poi lo streptococcus salivarius contiene il levano un polisaccaride che si accresce solo se la cellula è in presenza di saccarosio.

La capsula è importantissima nel caso di sviluppo di patogenicità in quanto impedisce alle cellule fagociti di eliminare io batterio.

Parete cellulare:

è la parte di cellula che contribuisce a darne la forma a proteggerla dall’esterno e a ospitare sostanze in grado di sviluppare patogenicità.

Grazie allo sviluppo della colorazione gram si è potuto dividere i batteri in due gruppi in base alla loro risposta alla colorazione: gram-positivi e gram-negativi.

Mentre i batteri gram-positivi contengono una grande parte di peptidoglicano i batteri gam-negativi ne contengono in quantità ridotte e localizzate in uno spazio detto spazio periplasmatico che si trova tra le due membrane, membrana plasmatica e esterna.

I gram-negativi producono molte proteine nello spazio periplasmatico che favorisce l’assunzione di sostanze nutritive, proteine che vengono prodotte in minor quantità dai gram-positivi ma producono molti esoenzimi.

Alcuni batteri come gli archebatteri non possiedono i peptidoglicani ma è possibile lo stesso distinguerli in gram - positivi e negativi.

La membrana esterna: delimita verso l’esterno lo spazio periplasmatico, favorisce attraverso le porine gli scambi di piccole molecole, protegge da attacchi esterni e dalla fagocitosi.

microbi sono degli esseri viventi

I microbi sono degli esseri viventi molto piccoli che si organizzano in singole cellule o in aggregati. Inizialmente esistevano solo 2 regni, animale e vegetale ma poi si scoprì che alcune specie non corrispondevano ne a uno ne all’altro. Si crearono allora i protisti: che comprendevano , protozoi, funghi, alghe e batteri.

Con il processo tecnologico e l’utilizzo dei microscopi si sono divise le cellule in 2 tipi: eucariote e procariote, le prime con un nucleo che contiene il DNA e le seconde senza un nucleo circondato da membrana che contiene il DNA il quale è immerso e libero nel citoplasma. Infatti nella procariota non si può separare l’attività trascrittiva da quella di sintesi proteica. Secondo questo nuovo modo di vedere le cellule si sono suddivisi i regni in 5 tipi:

monera - procarioti, batteri e alghe azzurre

protisti – eucarioti unicellulari

funghi

plantae - eucarioti pluricellulari

animalia

forma e dimensione dei batteri:

si dividono in 2 tipi con forme differenti:

cocchi: forma rotondeggiante

bacilli: forma cilindrica

i bacilli molto corti vengono detti cocco-bacilli perché sembrano essere tondi.

Se ricurvi in un solo piano sono detti vibroni.

Se ricurvi si più piani sono detti spirilli.

Possono esistere anche alcuni particolari bacilli con forma a stella e altri con forma rettangolare.

Quando queste cellule si aggregano formano degli apparati che si dividono in:

diplococchi: dopo ogni divisione rimangono unite in paia di 2.

Streptococchi: le cellule rimangono unite lungo un piano a formare delle catene più o meno lunghe.

Stafilococchi: gli aggregamenti avvengono su tutti e tre i piani dello spazio a formare come dei grappoli.

Tetradi: formano dei cubi di 4 cellule.

Sarcine: hanno tre divisioni su due piani ortogonali

Streptobacilli: su un solo piano danno vita a brevi o lunghe catene.

Disordini legati al sesso

- distrofia muscolare di Duchenne → colpisce gli individui di sesso maschile ; è provocata dall'assenza di una proteina chiave del tessuto muscolare, la distrofina.

Comporta un progressivo indebolimento dei muscoli e della perdita del coordinamento muscolare.

- emofilia → è dovuta all'assenza di una o più proteine coinvolte nella coagulazione del sangue; se l'individuo affetto subisce lesioni o in casi ancor più gravi, emorragie, queste possono provare seri danni all'organismo.

Sebbene gli individui di sesso femminile dei mammiferi ereditino due cromosomi X, in ogni cellula somatica, uno dei due cromosomi X viene quasi completamente disattivato nel corso dello sviluppo embrionale.

Le cellule sia femminili che maschili possiedono la medesima “dose effettiva” (una dose) dei geni con loci sul cromosoma X.

L'X inattivo si condensa a formare una struttura compatta nota come corpo di Barr, che è collocato lungo il versante interno dell'involucro nucleare; la maggior parte dei geni situati sul cromosoma X che forma il corpo di Barr non viene espressa; questi vengono riattivati nelle cellule delle gonadi che danno origine alle cellule uovo.

La selezione del cromosoma X che diventerà corpo di Barr è casuale → le femmine possiedono 2 tipi di cellule, infatti: una in cui il cromosoma X attivo è quello di derivazione paterna e l'altro in cui il cromosoma X attivo deriva dalla madre.

La disattivazione è dovuta all'aggiunta di gruppi metilici a un residuo di citosina.

Taglio delle proteine.

É detto proteolisi; per esempio, le proteine secrete e le proteine incorporate nella maggior parte degli organelli eucariotici sono indirizzate alle loro destinazioni da sequenze amminoterminali che sono rimosse mediante taglio proteolitico quando la catena polipeptidica attraversa la membrana.

Glicosilazione

È il processo per il quale si ha la modificazione delle proteine tramite l‘aggiunta di carboidrati. Si formano così le glicoproteine.

Esse svolgono due funzioni essenziali:

- vengono incorporate nella membrana citoplasmatica come siti di riconoscimento nelle interazioni cellula-cellula,

- sono destinate alla secrezione;

Sono classificate:

- a legame N → il carboidrato è legato all'atomo di azoto di una catena laterale di asparagina;

- a legame O → il carboidrato è legato alla catena laterale di una serina o di una treonina;

La glicosilazione inizia nel reticolo endoplasmatico prima della fine della traduzione.

Attacco ai lipidi

Alcune proteine delle cellule eucariotiche sono modificare per l’attacco di lipidi alla catena polipeptidica.

Queste modificazioni spesso indirizzano ancora queste proteine alla membrana plasmatica, con il cui il lipide idrofobico è capace di reagire.

Tre tipi generali di aggiunta di lipidi sono comuni nelle proteine eucariotiche associate con la faccia citosolica

della membrana plasmatica:

- N-miristilazione → acido miristico (acido grasso) è attaccato ad un residuo N-terminale di glicina;

- Prenilazione → tipi specifici di lipidi (gruppi prenilici) sono attaccati agli atomi di zolfo delle catene laterali di residui di cisteina;

- Palmitazione → il palmitato (acido grasso 16C) viene aggiunto alla catena laterale di un residuo interno di cisteina;

Infine, lipidi attaccati ad oligosaccaridi (glicolipidi) vengono aggiunti ai gruppi carbossilici C-terminali di alcune proteine, dove servono da ancore per attaccare le proteine alla superficie esterna della membrana plasmatica.[ ancore di glicosilfosfatidilinositolo (GTI)]

Degradazione delle proteine

I livelli delle proteine all’interno delle cellule sono determinati da: - velocità di sintesi e -velocità di degradazione.

Molte proteine che vengono degradate rapidamente funzionano da molecole regolatrici [es: fattori di trascrizione] → in risposta a segnali specifici e forniscono un altro meccanismo di regolazione dell’attività di enzimi intracellulari.

Inoltre, proteine difettose o danneggiate sono riconosciute e degradate rapidamente all’interno delle cellule, eliminando così le conseguenze di errori ( le proteine appunto) commessi durante la sintesi proteica.

Nelle cellule eucariotiche, due sono le vie principali che mediano la degradazione delle proteine:

– la via ubiquitina-proteosoma → utilizza ubiquitina come marcatore che indirizza le proteine per una rapida proteolisi da parte dei proteasomi.

– proteolisi lisosomale → le proteasi lisosomali degradano le proteine cellulari assunte per endocitosi e sono responsabili della degradazione lenta di organelli citoplasmatici e di proteine citosoliche a lunga vita.

Alcune proteine sono indirizzate per la degradazione selettiva nei lisosomi in risposta alla deprivazione di nutrienti.