Taglio delle proteine.

É detto proteolisi; per esempio, le proteine secrete e le proteine incorporate nella maggior parte degli organelli eucariotici sono indirizzate alle loro destinazioni da sequenze amminoterminali che sono rimosse mediante taglio proteolitico quando la catena polipeptidica attraversa la membrana.

Glicosilazione

È il processo per il quale si ha la modificazione delle proteine tramite l‘aggiunta di carboidrati. Si formano così le glicoproteine.

Esse svolgono due funzioni essenziali:

- vengono incorporate nella membrana citoplasmatica come siti di riconoscimento nelle interazioni cellula-cellula,

- sono destinate alla secrezione;

Sono classificate:

- a legame N → il carboidrato è legato all'atomo di azoto di una catena laterale di asparagina;

- a legame O → il carboidrato è legato alla catena laterale di una serina o di una treonina;

La glicosilazione inizia nel reticolo endoplasmatico prima della fine della traduzione.

Attacco ai lipidi

Alcune proteine delle cellule eucariotiche sono modificare per l’attacco di lipidi alla catena polipeptidica.

Queste modificazioni spesso indirizzano ancora queste proteine alla membrana plasmatica, con il cui il lipide idrofobico è capace di reagire.

Tre tipi generali di aggiunta di lipidi sono comuni nelle proteine eucariotiche associate con la faccia citosolica

della membrana plasmatica:

- N-miristilazione → acido miristico (acido grasso) è attaccato ad un residuo N-terminale di glicina;

- Prenilazione → tipi specifici di lipidi (gruppi prenilici) sono attaccati agli atomi di zolfo delle catene laterali di residui di cisteina;

- Palmitazione → il palmitato (acido grasso 16C) viene aggiunto alla catena laterale di un residuo interno di cisteina;

Infine, lipidi attaccati ad oligosaccaridi (glicolipidi) vengono aggiunti ai gruppi carbossilici C-terminali di alcune proteine, dove servono da ancore per attaccare le proteine alla superficie esterna della membrana plasmatica.[ ancore di glicosilfosfatidilinositolo (GTI)]

Degradazione delle proteine

I livelli delle proteine all’interno delle cellule sono determinati da: - velocità di sintesi e -velocità di degradazione.

Molte proteine che vengono degradate rapidamente funzionano da molecole regolatrici [es: fattori di trascrizione] → in risposta a segnali specifici e forniscono un altro meccanismo di regolazione dell’attività di enzimi intracellulari.

Inoltre, proteine difettose o danneggiate sono riconosciute e degradate rapidamente all’interno delle cellule, eliminando così le conseguenze di errori ( le proteine appunto) commessi durante la sintesi proteica.

Nelle cellule eucariotiche, due sono le vie principali che mediano la degradazione delle proteine:

– la via ubiquitina-proteosoma → utilizza ubiquitina come marcatore che indirizza le proteine per una rapida proteolisi da parte dei proteasomi.

– proteolisi lisosomale → le proteasi lisosomali degradano le proteine cellulari assunte per endocitosi e sono responsabili della degradazione lenta di organelli citoplasmatici e di proteine citosoliche a lunga vita.

Alcune proteine sono indirizzate per la degradazione selettiva nei lisosomi in risposta alla deprivazione di nutrienti.